Ha kapcsolatba szeretne lépni a Tudóstér adminisztrátoraival, kérjük töltse ki az alábbi űrlapot, vagy küldjön e-mailt a publikacioklib.unideb.hu címre.
Bejelentkezés
A Tudóstér funkcióinak nagy része bejelentkezés nélkül is elérhető. Bejelentkezésre az alábbi műveletekhez van szükség:
Kastal, Z.,
Balabán, A.,
Vida, S.,
Kállay, C.,
Nagy, L.,
Várnagy, K.,
Sóvágó, I.:
Copper(II), Nickel(II) and Zinc(II) Complexes of Peptide Fragments of Tau Protein.
Molecules. 29 (10), 1-18, (cikkazonosító: 2171), 2024.
Sóvágó, I.,
Várnagy, K.,
Kállay, C.,
Grenács, Á.:
Interactions of copper(II) and zinc(II) ions with the peptide fragments of proteins related to neurodegenerative disorders: similarities and differences.
Curr. Med. Chem. 30 (36), 4050-4071, 2023.
Balogh, B. D.,
Szakács, B.,
Di Natale, G.,
Tabbi, G.,
Pappalardo, G.,
Sóvágó, I.,
Várnagy, K.:
Copper (II) binding properties of an octapeptide fragment from the R3 region of tau protein: A combined potentiometric, spectroscopic and mass spectrometric study.
J. Inorg. Biochem. 217, 1-13, 2021.
Csire, G.,
Turi, I.,
Sóvágó, I.,
Kárpáti, E.,
Kállay, C.:
Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein.
J. Inorg. Biochem. 203, 1-9, 2020.
Szunyog, G.,
Várnagy, K.,
Sóvágó, I.,
Laskai, A.,
Szűcs, D.:
A comparative study on the nickel binding ability of peptides containing separate cysteinyl residues.
Dalton Trans. 48 (44), 16800-16811, 2019.
Csire, G.,
Gajda, T.,
Kolozsi, A.,
Pappalardo, G.,
Sóvágó, I.,
Várnagy, K.,
Lihi, N.,
Fábián, I.:
The ability of the NiSOD binding loop to chelate zinc( ii ): the role of the terminal amino group in the enzymatic functions.
Dalton Trans. 48 (18), 6217-6227, 2019.
Lihi, N.,
Lukács, M.,
Szűcs, D.,
Várnagy, K.,
Sóvágó, I.:
Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of peptides containing separate aspartyl and cysteinyl residues.
Polyhedron. 133, 364-373, 2017.
Lihi, N.,
Sanna, D.,
Bányai, I.,
Várnagy, K.,
Sóvágó, I.:
Unusual binding modes in the copper(II) and palladium(II) complexes of peptides containing both histidyl and cysteinyl residues.
New J. Chem. 41 (3), 1372-1379, 2017.
Buglyó, P.,
Nagy, E. M.,
Sóvágó, I.,
Ozsváth, A.,
Sanna, D.,
Farkas, E.:
Metal ion binding capability of secondary (N-methyl) versus primary (N-H) dipeptide hydroxamic acids.
Polyhedron. 110, 172-181, 2016.
Hadháziné Raics, M.,
Sanna, D.,
Sóvágó, I.,
Kállay, C.:
Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of hexapeptides containing separate aspartyl and histidyl residues.
Inorg. Chim. Acta. 426, 99-106, 2015.
Di Natale, G.,
Turi, I.,
Pappalardo, G.,
Sóvágó, I.,
Rizzarelli, E.:
Cross-Talk Between the Octarepeat Domain and the Fifth Binding Site of Prion Protein Driven by the Interaction of Copper(II) with the N-terminus.
Chem.-Eur. J. 21 (10), 4071-4084, 2015.
Buglyó, P.,
Lénárt, K.,
Kozsup, M.,
Bényei, A.,
Kováts, É.,
Sóvágó, I.,
Farkas, E.:
[Pd(en)(H2O)2]2+ and [Pd(pic)(H2O)2]2+ complexation by monohydroxamic acids: a solution equilibrium and solid state approach.
Polyhedron. 100, 392-399, 2015.
Dávid, Á.,
Kállay, C.,
Sanna, D.,
Lihi, N.,
Sóvágó, I.,
Várnagy, K.:
Potentiometric and spectroscopic studies on the copper(II) complexes of rat amylin fragments. The anchoring ability of specific non-coordinating side chains.
Dalton Trans. 44 (39), 17091-17099, 2015.
Lihi, N.,
Grenács, Á.,
Timári, S.,
Turi, I.,
Bányai, I.,
Sóvágó, I.,
Várnagy, K.:
Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites.
New J. Chem. 39 (11), 8364-8372, 2015.
Sóvágó, I.,
Grenács, Á.:
Copper(II), nickel(II) and zinc(II) binding ability of the N-terminal fragments of amyloid-beta peptide.
J. Biol. Inorg. Chem. 19 (Suppl), S755, 2014.
Grenács, Á.,
Sóvágó, I.:
Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of the N-terminal nonapeptide fragment of amyloid-[beta] and its derivatives.
J. Inorg. Biochem. 139, 49-56, 2014.
Farkas, E.,
Bóka, B.,
Szőcs, B.,
Godó, A. J.,
Sóvágó, I.:
Effect of the types and arrangements of donor atoms on Pb(II) versus Zn(II) binding preference of selected amino acids, peptides and derivatives.
Inorg. Chim. Acta. 423 (Part), 242-249, 2014.
